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Bioqu??mica

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Bioqu??mica (de Griego : βίος, bios, "vida" y Kēme egipcio, "Tierra") es el estudio de los qu??micos en los procesos que viven los organismos . Se trata de la la estructura y funci??n de los componentes celulares, tales como prote??nas , hidratos de carbono , l??pidos , ??cidos nucleicos, y otra biomol??culas. Biolog??a qu??mica pretende dar respuesta a muchas preguntas que surge de la bioqu??mica mediante el uso de herramientas desarrolladas dentro s??ntesis qu??mica.

Aunque hay un gran n??mero de diferentes biomol??culas, muchos son mol??culas complejas y grandes (llamados pol??meros) que se componen de subunidades de repetici??n similares (llamados mon??meros). Cada clase de biomol??culas polim??rico tiene un conjunto diferente de los tipos de subunidades. Por ejemplo, una prote??na es un pol??mero formado por 20 o m??s amino??cidos . Bioqu??mica estudia las propiedades qu??micas de importantes mol??culas biol??gicas, como prote??nas, en particular la qu??mica de enzima catalizadas reacciones .

La bioqu??mica de la c??lula metabolismo y la sistema endocrino se ha descrito ampliamente. Otras ??reas de la bioqu??mica incluyen el c??digo gen??tico ( ADN , RNA), s??ntesis de prote??nas, membrana celular de transporte , y transducci??n de se??ales.

Este art??culo s??lo se discute la bioqu??mica terrestre ( carbono - y agua basado), ya que todas las formas de vida que conocemos est??n en la Tierra . Desde las formas vivas de la vida hoy en d??a son la hip??tesis por la mayor??a que descienden de la misma ancestro com??n, tienen bioqu??micas similares, incluso para los asuntos que parecen ser esencialmente arbitraria, como uso de las manos de varias biomol??culas. Se desconoce si bioqu??micas alternativas son posible o pr??ctico.

Historia

Friedrich W??hler

Originalmente, se cre??a generalmente que la vida no estaba sujeto a las leyes de la ciencia de la forma en que no era la vida. Se pensaba que los seres vivos s??lo pod??an producir las mol??culas de la vida (de otras biomol??culas, previamente existentes). Luego, en 1828, Friedrich W??hler public?? un documento sobre la s??ntesis de la urea , lo que demuestra que org??nicos compuestos pueden ser creados artificialmente.

El amanecer de la bioqu??mica puede haber sido el descubrimiento de la primera enzima, diastasa (hoy amilasa), en 1833 por Anselme Payen. Eduard Buchner contribuy?? la primera demostraci??n de un complejo proceso bioqu??mico exterior de una c??lula en 1896: fermentaci??n alcoh??lica en extractos de c??lulas de levadura. Aunque el t??rmino "bioqu??mica" parece haber sido utilizado por primera vez en 1882, en general se acepta que la moneda oficial de la bioqu??mica se produjo en 1903 por Carl Neuberg, un alem??n qu??mico. Anteriormente, esta ??rea habr??a sido referido como la qu??mica fisiol??gica . Desde entonces, la bioqu??mica ha avanzado, especialmente desde la mitad del siglo 20, con el desarrollo de nuevas t??cnicas como la cromatograf??a , Difracci??n de rayos X, Espectroscop??a de RMN, marcaje con radion??clidos, microscop??a electr??nica y simulaciones de din??mica molecular. Estas t??cnicas permitieron el descubrimiento y an??lisis detallado de muchas mol??culas y v??as metab??licas de la c??lula , tales como la gluc??lisis y la Ciclo de Krebs (ciclo de ??cido c??trico).

Otro acontecimiento hist??rico significativo en la bioqu??mica es el descubrimiento de la gen y su papel en la transferencia de informaci??n en la c??lula. Esta parte de la bioqu??mica se llama a menudo biolog??a molecular. En la d??cada de 1950, James D. Watson , Francis Crick , Rosalind Franklin, y Maurice Wilkins fueron clave en la soluci??n de la estructura del ADN y sugiriendo su relaci??n con la transferencia gen??tica de la informaci??n. En 1958, George Beadle y Edward Tatum recibi?? el Premio Nobel por el trabajo en los hongos que muestran que un gen produce una enzima. En 1988, Colin Pitchfork fue la primera persona declarada culpable de asesinato con ADN pruebas, lo que llev?? al crecimiento de ciencia forense. M??s recientemente, Andrew Z. Fire y Craig C. Mello recibi?? el Premio Nobel 2006 por descubrir el papel de ARN de interferencia ( RNAi), en el silenciamiento de la expresi??n g??nica.

Hoy en d??a, hay tres tipos principales de bioqu??mica establecidos por Michael E. Az??car. Bioqu??mica de las plantas implica el estudio de la bioqu??mica de organismos aut??trofos tales como la fotos??ntesis y otros vegetales espec??ficas bioqu??micas procesos. Bioqu??mica general abarca tanto la bioqu??mica vegetal y animal. La bioqu??mica humana / m??dica / medicinal se centra en la bioqu??mica de los seres humanos y enfermedades m??dicas.

Los hidratos de carbono

La funci??n de los hidratos de carbono incluye almacenamiento de energ??a y proporcionar estructura. Los az??cares son carbohidratos, pero no todos los carbohidratos son az??cares. Hay m??s hidratos de carbono en la Tierra que cualquier otro tipo conocido de biomol??cula.

Los monosac??ridos

El tipo m??s simple de hidratos de carbono es una monosac??rido, que entre otras propiedades contiene carbono, hidr??geno , y ox??geno , principalmente en una proporci??n de 1: 2: 1 (generalizada f??rmula C n H 2 n O n, donde n es al menos 3). La glucosa , uno de los m??s importantes hidratos de carbono, es un ejemplo de un monosac??rido. Asi es fructosa, el az??car que da frutos su sabor dulce. Algunos carbohidratos (especialmente despu??s la condensaci??n de oligo- y polisac??ridos) contiene menos carbono con respecto a H y O, que todav??a est??n presentes en 2: 1 (H: O) ratio. Los monosac??ridos se pueden agrupar en aldosas (que tiene una grupo aldeh??do en el extremo de la cadena, por ejemplo, glucosa) y cetosas (que tiene un ceto grupo en su cadena; por ejemplo, fructosa). Ambos aldosas y cetosas se producen en un equilibrio entre las formas de cadena abierta y (empezando con longitudes de cadena de C4) formas c??clicas. Estos son generados por la formaci??n del enlace entre uno de los grupos hidroxilo de la cadena de az??car con el carbono del grupo aldeh??do o ceto para formar una enlace hemiacetal. Esto conduce a saturado de cinco miembros (en furanosas) o seis miembros (en piranosas) anillos heteroc??clicos que contienen uno O como hetero??tomo.

Los disac??ridos

La sacarosa : az??car de mesa com??n y probablemente el carbohidrato m??s familiar.

Dos monosac??ridos se pueden unir juntos utilizando s??ntesis de la deshidrataci??n, en el que se elimina un ??tomo de hidr??geno desde el extremo de una mol??cula y una grupo hidroxilo (-OH) se retira de la otra; los residuos restantes se adjuntan en los sitios de los que se retiraron los ??tomos. El H-OH o H 2 O se libera entonces como una mol??cula de agua , de ah?? el t??rmino deshidrataci??n. La nueva mol??cula, que consiste en dos monosac??ridos, se denomina disac??rido y est?? unido entre s?? por un glicos??dico o enlace ??ter . Tambi??n se puede producir la reacci??n inversa, usando una mol??cula de agua para dividir un disac??rido y romper el enlace glicos??dico; esto se denomina hidr??lisis. El disac??rido m??s conocido es la sacarosa , ordinario de az??car (en contextos cient??ficos, llamada az??car de mesa o az??car de ca??a para diferenciarlo de otros az??cares). La sacarosa se compone de una mol??cula de glucosa y una mol??cula de fructosa unidas entre s??. Otro disac??rido es importante lactosa, que consiste en una mol??cula de glucosa y una mol??cula de galactosa. Como la mayor??a de los seres humanos de edad, la producci??n de lactasa, la enzima que hidroliza la lactosa en glucosa y galactosa, t??picamente disminuye. Esto da lugar a deficiencia de lactasa, tambi??n llamada intolerancia a la lactosa.

Pol??meros de az??car se caracterizan por tener la reducci??n o extremos no reductores. La la reducci??n final de un hidrato de carbono es un ??tomo de carbono que puede estar en equilibrio con la cadena abierta aldeh??do o forma ceto. Si la uni??n de mon??meros tiene lugar en un ??tomo de carbono tales, el grupo hidroxi libre de la piranosa o forma de furanosa se intercambia con una cadena-OH lado de otro az??car, produciendo una completa acetal. Esto impide la apertura de la cadena a la forma aldeh??do o ceto y hace que el residuo modificado no reductor. La lactosa contiene un extremo reductor en su resto de glucosa, mientras que el resto de galactosa formar un acetal completo con el grupo C4-OH de la glucosa. Sacarosa no tiene un extremo reductor a causa de la formaci??n de acetal completo entre el carbono aldeh??do de glucosa (C1) y la ceto de carbono de la fructosa (C2).

Los oligosac??ridos y polisac??ridos

La celulosa como el pol??mero de D-glucosa β-

Cuando unos pocos (alrededor de tres a seis) monosac??ridos se unen entre s??, que se llama una oligosac??ridos (oligo significa "pocos"). Estas mol??culas tienden a ser utilizados como marcadores y se??ales, as?? como tener algunos otros usos.

Muchos monosac??ridos unidos juntos hacen una polisac??rido. Ellos se pueden unir en una cadena lineal larga, o pueden ser ramificados. Dos de los m??s comunes son polisac??ridos celulosa y gluc??geno, tanto consiste en la repetici??n de la glucosa mon??meros.

  • La celulosa es hecho por las plantas y es un componente estructural importante de su paredes celulares. Los humanos no pueden fabricar ni digerirla.
  • El gluc??geno, por otro lado, es un animal de hidratos de carbono; los seres humanos y otros animales lo utilizan como una forma de almacenamiento de energ??a.

Prote??nas

Un esquema de hemoglobina. Las cintas rojas y azules representan la prote??na globina; las estructuras verdes son la grupos hemo.

Al igual que los hidratos de carbono, algunas prote??nas cumplen funciones en gran medida estructurales. Por ejemplo, los movimientos de las prote??nas actina y miosina en ??ltima instancia, son responsables de la contracci??n del m??sculo esquel??tico. Una propiedad muchas prote??nas tienen es que se unen espec??ficamente a una mol??cula o clase de cierta mol??culas que pueden ser muy selectivos en lo que se unen. Los anticuerpos son un ejemplo de las prote??nas que se unen a un tipo espec??fico de mol??cula. De hecho, la ensayo de inmunoabsorci??n ligado a enzimas (ELISA), que utiliza anticuerpos, es actualmente una de las pruebas m??s sensibles medicina moderna utiliza para detectar diversas biomol??culas. Es probable que las prote??nas m??s importantes, sin embargo, son los enzimas. Estas mol??culas sorprendentes reconocen mol??culas reaccionantes espec??ficas llamadas sustratos; A continuaci??n, catalizan la reacci??n entre ellos. Al disminuir la energ??a de activaci??n , la enzima que acelera la reacci??n por una tasa de 10 11 o m??s: una reacci??n que normalmente tomar m??s de 3.000 a??os para completar de forma espont??nea puede tardar menos de un segundo con una enzima. La enzima en s?? no se utiliza en el proceso, y es libre para catalizar la misma reacci??n con un nuevo conjunto de sustratos. Utilizando diversos modificadores, la actividad de la enzima puede ser regulada, lo que permite el control de la bioqu??mica de la c??lula como un todo.

En esencia, las prote??nas son cadenas de amino??cidos . Un amino??cido consiste en un ??tomo de carbono unido a cuatro grupos. Uno es un amino grupo, -NH 2, y uno es un ??cido carbox??lico grupo, -COOH (aunque ??stos existen como -NH 3 + y -COO - en condiciones fisiol??gicas). El tercero es un simple hidr??geno ??tomo. El cuarto es com??nmente denotado "-R" y es diferente para cada amino??cido. Hay veinte amino??cidos est??ndar. Algunos de estos tienen funciones por s?? mismos o en una forma modificada; por ejemplo, funciones de glutamato como un importante neurotransmisor.

Amino??cidos gen??ricos (1) en forma neutra, (2), tal como existen fisiol??gicamente, y (3) se unieron juntos como un dip??ptido.

Los amino??cidos se pueden unir a trav??s de una enlace pept??dico. En esta s??ntesis de la deshidrataci??n, se elimina una mol??cula de agua y el enlace pept??dico conecta el nitr??geno del grupo amino de un amino??cido con el carbono del grupo ??cido carbox??lico de la otra. La mol??cula resultante se llama una dip??ptidos y cortos tramos de amino??cidos (por lo general, menos de alrededor de treinta) se denominan p??ptidos o polip??ptidos. Tramos m??s largos merecen las prote??nas t??tulo. Como un ejemplo, la sangre importante prote??na de suero alb??mina contiene 585 residuos de amino??cidos.

La estructura de las prote??nas se describe tradicionalmente en una jerarqu??a de cuatro niveles. La estructura primaria de una prote??na consiste simplemente en su secuencia lineal de amino??cidos; por ejemplo, "alanina-glicina-tript??fano-serina-glutamato-asparagina-glicina-lisina ...". Estructura secundaria se ocupa de la morfolog??a local. Algunas combinaciones de amino??cidos tienden a acurrucarse en una bobina llamada α-h??lice o en una hoja llamada una β-hoja; algunos α-h??lices se pueden ver en el esquema de hemoglobina por encima. La estructura terciaria es la totalidad de la forma tridimensional de la prote??na. Esta forma est?? determinada por la secuencia de amino??cidos. De hecho, un solo cambio puede cambiar toda la estructura. La cadena alfa de la hemoglobina contiene 146 residuos de amino??cidos; sustituci??n de la residuo de glutamato en la posici??n 6 con una residuo de valina cambia el comportamiento de la hemoglobina tanto que resulta en la enfermedad de c??lulas falciformes . Finalmente estructura cuaternaria se refiere a la estructura de una prote??na con m??ltiples subunidades pept??dicas, como la hemoglobina, con sus cuatro subunidades. No todas las prote??nas tienen m??s de una subunidad.

Prote??nas ingeridas por lo general se dividen en amino??cidos individuales o dip??ptidos en el intestino delgado, y luego absorbida. Entonces se pueden unir para hacer nuevas prote??nas. Los productos intermedios de la gluc??lisis, el ciclo del ??cido c??trico, y el v??a del fosfato de pentosa puede ser utilizado para hacer los veinte amino??cidos, y la mayor??a de las bacterias y plantas poseen todas las enzimas necesarias para sintetizar ellos. Los seres humanos y otros mam??feros, sin embargo, s??lo pueden sintetizar medio de ellos. Ellos no pueden sintetizar isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, tript??fano, y valina. Estos son los amino??cidos esenciales, ya que es esencial para ingerirlos. Los mam??feros poseen las enzimas para sintetizar alanina, asparagina, aspartato, ciste??na, glutamato, glutamina, glicina, prolina, serina, y tirosina, los amino??cidos no esenciales. Mientras que pueden sintetizar arginina y histidina, que no puede producirla en cantidades suficientes para los j??venes, los animales en crecimiento, y por lo que estos son a menudo considerados los amino??cidos esenciales.

Si el grupo amino se retira de un amino??cido, que deja tras de un esqueleto de carbono llamado un α- ceto??cido. Enzimas llamadas transaminasas pueden transferir f??cilmente el grupo amino de un amino??cido (lo que es un ??cido α-ceto) a otro ??cido α-ceto (lo que es un amino??cido). Esto es importante en la bios??ntesis de amino??cidos, como para muchas de las v??as, los compuestos intermedios de otras rutas bioqu??micas se convierten en el esqueleto de ??cido α-ceto, y despu??s se a??ade un grupo amino, a menudo a trav??s transaminaci??n. Los amino??cidos pueden entonces ser unidos entre s?? para formar una prote??na.

Un proceso similar se utiliza para descomponer las prote??nas. Se hidroliza primero en sus amino??cidos componentes. Libre de amoniaco (NH 3), existente como ion amonio (NH4 +) en la sangre, es t??xico para las formas de vida. Un m??todo adecuado para excretar por lo tanto, debe existir. Diferentes estrategias han evolucionado en diferentes animales, dependiendo de las necesidades de los animales. Los organismos unicelulares, por supuesto, simplemente liberar el amon??aco en el medio ambiente. Del mismo modo, peces ??seos pueden liberar el amoniaco en el agua donde se diluye r??pidamente. En general, los mam??feros convierten el amon??aco en urea, a trav??s de la ciclo de la urea.

L??pidos

El t??rmino l??pido comprende una amplia gama de mol??culas y en cierta medida es un caj??n de sastre para relativamente insoluble en agua o los compuestos no polares de origen biol??gico, incluyendo ceras, ??cidos grasos , derivados de ??cidos grasos fosfol??pidos, esfingol??pidos, glicol??pidos y terpenoides (por ejemplo. retinoides y esteroides). Algunos l??pidos son lineales mol??culas alif??ticos, mientras que otros tienen estructuras de anillo. Algunos son arom??ticos, mientras que otros no lo son. Algunos son flexibles, mientras que otros son r??gidos.

La mayor??a de los l??pidos tienen alg??n car??cter polar, adem??s de ser en gran parte no polar. En general, la mayor parte de su estructura es no polar o hidrof??bico ("temeroso de agua"), lo que significa que no interact??a bien con solventes polares como el agua. Otra parte de su estructura es polar o hidrof??lico ("amante del agua") y tender?? a asociarse con solventes polares como el agua. Esto les hace mol??culas anfif??licas (que tiene tanto porciones hidr??fobas e hidr??filas). En el caso de colesterol, el grupo polar es un mero -OH ( hidroxilo o alcohol). En el caso de los fosfol??pidos, los grupos polares son considerablemente m??s grandes y m??s polar, como se describe a continuaci??n.

Los l??pidos son una parte integral de nuestra dieta diaria. M??s aceites y los productos l??cteos que usamos para cocinar y comer como la mantequilla , el queso , ghee, etc., se componen de grasas. Los aceites vegetales son ricos en varios ??cidos grasos poliinsaturados (PUFA). Alimentos que contienen l??pidos se someten a la digesti??n en el cuerpo y se rompen en ??cidos grasos y glicerol, que son los productos de degradaci??n finales de grasas y l??pidos.

??cidos nucleicos

Un ??cido nucleico es una, bioqu??mica de alto peso molecular del complejo macromol??cula compuesta de cadenas de nucle??tidos que transmiten la informaci??n gen??tica. Los ??cidos nucleicos m??s comunes son el ??cido desoxirribonucleico (ADN) y ??cido ribonucleico ( RNA). Los ??cidos nucleicos se encuentran en todas las c??lulas vivas y virus. Aparte del material gen??tico de la c??lula, los ??cidos nucleicos a menudo desempe??an un papel como segundos mensajeros, as?? como la formaci??n de la mol??cula base de trifosfato de adenosina , la mol??cula de portador de energ??a primaria encuentran en todos los organismos vivos.

??cidos nucleicos, llamada as?? por su prevalencia en celular n??cleos, es el nombre gen??rico de la familia de biopol??meros. Los mon??meros se denominan nucle??tidos, y cada uno consta de tres componentes: un heteroc??clico nitrogenado base (ya sea una purina o una pirimidina), una pentosa de az??car , y una grupo fosfato. Los diferentes tipos de ??cidos nucleicos difieren en el az??car espec??fica que se encuentra en su cadena (por ejemplo, ADN o ??cido desoxirribonucleico contiene 2- desoxirribosas). Adem??s, las bases nitrogenadas posibles en los dos ??cidos nucleicos son diferentes: adenina, citosina, y guanina se producen tanto en el ARN y el ADN, mientras timina se produce s??lo en el ADN y uracilo se produce en el ARN.

Relaci??n con otras ciencias biol??gicas "a escala molecular"

Relaci??n esquem??tica entre bioqu??mica, gen??tica y biolog??a molecular

Los investigadores en bioqu??mica utilizan t??cnicas espec??ficas propias de la bioqu??mica, pero cada vez se combinan ??stos con t??cnicas e ideas de la gen??tica , biolog??a molecular y biof??sica. Nunca ha habido una l??nea dura entre estas disciplinas en cuanto a contenido y t??cnica, pero los miembros de cada disciplina en el pasado han sido muy territorial; hoy los t??rminos de biolog??a molecular y bioqu??mica son casi intercambiables. La siguiente figura es un esquema que representa una posible visi??n de la relaci??n entre los campos:

  • La bioqu??mica es el estudio de las sustancias qu??micas y los procesos vitales que ocurren en que viven los organismos . Los bioqu??micos se centran en gran medida en el papel, la funci??n y la estructura de biomol??culas. El estudio de la qu??mica detr??s de los procesos biol??gicos y la s??ntesis de mol??culas biol??gicamente activas son ejemplos de la bioqu??mica.
  • La gen??tica es el estudio del efecto de las diferencias gen??ticas en los organismos. A menudo, esto se puede deducir por la ausencia de un componente normal (por ejemplo, una gen). El estudio de " mutantes "- organismos que carecen de uno o m??s componentes funcionales con respecto a la llamada" tipo salvaje "o normal fenotipo. Interacciones gen??ticas ( epistasis) a menudo puede confundir interpretaciones simples de este tipo de estudios "knock-out".
  • La biolog??a molecular es el estudio de las bases moleculares del proceso de replicaci??n, transcripci??n y traducci??n de la material gen??tico. La dogma central de la biolog??a molecular en que el material gen??tico se transcribe en ARN y luego traduce en prote??na, a pesar de ser una imagen simplificada de la biolog??a molecular, todav??a ofrece un buen punto de partida para comprender el campo. Esta imagen, sin embargo, se halla en revisi??n a la luz de nuevos roles para los emergentes RNA.
  • Biolog??a Qu??mica busca desarrollar nuevas herramientas basadas en peque??as mol??culas que permiten la perturbaci??n m??nima de los sistemas biol??gicos mientras que proporciona informaci??n detallada acerca de su funci??n. Adem??s, biolog??a qu??mica emplea sistemas biol??gicos para crear h??bridos no naturales entre biomol??culas y dispositivos sint??ticos (por ejemplo vaciado c??psides virales que pueden ofrecer terapia g??nica o mol??culas de f??rmaco).
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