Amino??cidos

La estructura gen??rica de un alfa amino??cido

Los veinti??n amino??cidos que se encuentran en los eucariotas , agrupados de acuerdo con sus cadenas laterales ' pKa y cargo en pH fisiol??gico 7,4

Los amino??cidos son mol??culas que contienen una amina de grupo, un ??cido carbox??lico grupo y una cadena lateral que var??a entre los diferentes amino??cidos. Los elementos clave de un amino??cido son carbono , hidr??geno , ox??geno y nitr??geno . Son particularmente importantes en bioqu??mica, donde el t??rmino se refiere a los alfa-amino??cidos.

Un ??cido alfa-amino gen??rico tiene la f??rmula H ₂ NCHRCOOH, donde R es un org??nica sustituyente; el grupo amino est?? unido al ??tomo de carbono inmediatamente adyacente al grupo carboxilato de etilo (el α-carbono). Existen otros tipos de amino??cido cuando el grupo amino est?? unido a un ??tomo de carbono diferente; por ejemplo, en ??cidos gamma-amino (tales como gamma-amino-but??rico) el ??tomo de carbono al que el grupo amino se une est?? separado del grupo carboxilato por otros dos ??tomos de carbono. Los diversos ??cidos alfa-amino en el que difieren cadena lateral (grupo R) est?? unido a su carbono alfa, y puede variar en tama??o desde un solo hidr??geno ??tomo en glicina en gran grupo heteroc??clico en tript??fano.

Los amino??cidos son esenciales para la vida, y tienen muchas funciones en metabolismo. Una funci??n particularmente importante es servir como bloques de construcci??n de prote??nas , que son simplemente cadenas lineales de amino??cidos. As?? como las letras del alfabeto se pueden combinar para formar una variedad casi infinita de las palabras, los amino??cidos pueden ser unidos entre s?? en diferentes secuencias para formar una gran variedad de prote??nas.

Debido a su papel central en la bioqu??mica, los amino??cidos son importantes en la nutrici??n y se utilizan com??nmente en tecnolog??a de los alimentos y la industria . Por ejemplo, glutamato monos??dico es un com??n potenciador del sabor que le da el sabor de alimentos umami. En la industria, las aplicaciones incluyen la producci??n de pl??sticos biodegradables, drogas, y catalizadores quirales.

Historia

Los primeros amino??cidos fueron descubiertos en el siglo 19. En 1806, los qu??micos franceses Louis-Nicolas Vauquelin y Pierre Robiquet aisl?? un compuesto en los esp??rragos que result?? ser asparagina, el primer amino??cido a ser descubierto. Otro amino??cido que fue descubierto a principios del siglo 19 fue cistina, en 1810, a pesar de su mon??mero, ciste??na, se descubri?? mucho m??s tarde, en 1884. La glicina y la leucina tambi??n fueron descubiertos alrededor de este tiempo, en 1820. El uso del t??rmino amino??cido en el idioma Ingl??s es a partir de 1898 .

Estructura general

Lisina con los ??tomos de carbono en la cadena lateral etiquetados

En la estructura mostrada en la parte superior de la p??gina, R representa una la cadena lateral espec??fica para cada amino??cido. El carbono al lado del ??tomo de grupo carboxilo se llama α-??cidos de carbono y amino??cidos con una cadena lateral unida a este carbono se conocen como amino??cidos alfa. Estas son la forma m??s com??n que se encuentra en la naturaleza. En los amino??cidos alfa, la α-carbono es una ??tomo de carbono quiral, con la excepci??n de glicina. En los amino??cidos que tienen una cadena de carbono unido a la α-carbono (tales como lisina, muestran a la derecha) los carbonos est??n etiquetados en orden como α, β, γ, δ, y as?? sucesivamente. En algunos amino??cidos, el grupo amina est?? unido a la β o γ-carbono, y por lo tanto estos se denominan como beta o gamma amino ??cidos.

Los amino??cidos se clasifican generalmente por el propiedades de su cadena lateral en cuatro grupos. La cadena lateral puede hacer una un amino??cido ??cido d??bil o una d??bil base, y una hidr??filo si la cadena lateral es polar o una si es hidr??fobo no polar. La estructuras qu??micas de los veintid??s amino??cidos est??ndar, junto con sus propiedades qu??micas, se describen m??s detalladamente en el art??culo sobre estos amino??cidos proteinog??nicos.

La frase " Los amino??cidos de cadena ramificada "o BCAA se refiere a los amino??cidos que tienen cadenas laterales alif??ticas que son no lineal; estos son leucina, isoleucina, y valina. Proline es el ??nico amino??cido proteinog??nico cuyo lado grupo vincula al grupo α-amino y, por lo tanto, es tambi??n el ??nico amino??cido proteinog??nico que contiene una amina secundaria en esta posici??n. Qu??micamente, prolina, por tanto, es una ??cido imino ya que carece de un grupo amino primario , aunque todav??a se clasifica como un amino??cido en la nomenclatura bioqu??mica actual, y tambi??n puede ser llamado un "??cido alfa-amino N-alquilada".

Los dos is??meros ??pticos de alanina, D-alanina y L-Alanina

Isomer??a

De los ??cidos est??ndar α-amino??cidos, todos menos glicina puede existir en cualquiera de los dos is??meros ??pticos, llamados L o D-amino??cidos, que son im??genes especulares entre s?? (v??ase tambi??n La quiralidad). Mientras que los ??cidos L-amino representan todos los amino??cidos encontrados en las prote??nas durante la traducci??n en el ribosoma, ??cidos amino D se encuentran en algunas prote??nas producidas por la enzima postraduccional modificaciones despu??s de la traducci??n y translocaci??n al ret??culo endoplasm??tico, como en ex??ticos organismos marinos que habitan como caracoles cono. Tambi??n son componentes abundantes de la peptidoglicano paredes celulares de las bacterias , y serina D puede actuar como una neurotransmisor en el cerebro . La L y D convenci??n para la configuraci??n de amino??cidos que no se refiere a la actividad ??ptica del propio amino??cido, sino m??s bien a la actividad ??ptica del is??mero de gliceraldeh??do a partir del cual que el ??cido amino te??ricamente se puede sintetizar (-glyceraldehyde D es dextr??giro; L -glyceraldehyde es lev??giro). Alternativamente, el (S) y (R) designadores se utilizan para indicar la absoluta estereoqu??mica. Casi todo el amino??cidos en las prote??nas son (S) en el carbono α, con la ciste??na siendo (R) y glicina no quiral. La ciste??na es inusual ya que tiene un azufre ??tomo en la segunda posici??n en su cadena lateral, que tiene una mayor masa at??mica de los grupos unidos a la primera de carbono que est?? unido a la α-carbono en los otros amino??cidos est??ndar, por lo que la (R) en lugar de (S).

Un amino??cido en sus (1) sindicalizados y (2) formas zwitteri??nicas

Zwitteriones

Los grupos funcionales de amina y ??cido carbox??lico que se encuentran en los amino??cidos permitir que tenga propiedades anfipr??ticas. En un cierto pH, conocido como el punto isoel??ctrico, un amino??cido que no tiene carga general ya que el n??mero de protonadas grupos de amon??aco (cargas positivas) y grupos carboxilato desprotonadas (cargas negativas) son iguales. Los amino??cidos tienen diferentes puntos isoel??ctricos. Los iones producidos en el punto isoel??ctrico tienen cargas tanto positivas como negativas y se conocen como una ion h??brido, que proviene de la palabra alemana Zwitter significa "hermafrodita" o "h??brido". Los amino??cidos pueden existir como zwitteriones en s??lidos y en soluciones polares, tales como agua, pero no en la fase de gas. Zwitteriones tienen una m??nima solubilidad en su punto isoel??ctrico y un ??cido amino pueden aislarse por precipit??ndolo a partir de agua mediante el ajuste del pH a su punto isoel??ctrico particular.

Ocurrencia y funciones en la bioqu??mica

La polip??ptido es una cadena no ramificada de amino??cidos.

Amino??cidos est??ndar

Los amino??cidos son las unidades estructurales que forman las prote??nas. Ellos se unen para formar corto cadenas de pol??mero llamado p??ptidos o cadenas m??s largas, ya sea llamada polip??ptidos o prote??nas . Estos pol??meros son lineales y no ramificados, con cada amino??cido dentro de la cadena unida a dos amino??cidos vecinos. El proceso de elaboraci??n de las prote??nas se llama traducci??n e implica la adici??n paso a paso de los amino??cidos a una cadena creciente de prote??na por una ribozima que se llama una ribosoma. El orden en que se a??aden los amino??cidos se lee a trav??s del c??digo gen??tico de una molde de ARNm, que es una Copia de ARN de uno de los organismo de genes.

Veintid??s amino??cidos se incorporan naturalmente en los polip??ptidos y se llaman proteinogenic amino??cidos o est??ndar. De estos veintid??s, veinte son codificados por el c??digo gen??tico universal. Los dos restantes, selenocysteine y pyrrolysine, se incorporan en prote??nas por mecanismos sint??ticos ??nicos. Selenocysteine se incorpora cuando el mRNA siendo traducido incluye una SECIS elemento, que hace que el cod??n UGA para codificar selenociste??na en lugar de una el cod??n de parada. Pyrrolysine es utilizado por algunos metanog??nica arqueas en las enzimas que utilizan para producir metano . Se codifica para con el cod??n UAG, que normalmente es un cod??n de parada en otros organismos.

El amino??cido selenocysteine

Los amino??cidos no est??ndar

Aparte de los veintid??s amino??cidos est??ndar, hay un gran n??mero de amino??cidos "no est??ndar". Estos amino??cidos no est??ndar que se encuentran en las prote??nas est??n formadas por modificaci??n post-traduccional, que es la modificaci??n despu??s de la traducci??n en la s??ntesis de prote??nas. Estas modificaciones son a menudo esenciales para la funci??n o el control de una prote??na; Por ejemplo, el carboxilaci??n de glutamato permite una mejor uni??n de cationes de calcio, y el hidroxilaci??n de prolina es fundamental para mantener tejidos conectivos. Otro ejemplo es la formaci??n de hipusina en el factor de iniciaci??n de la traducci??n EIF5A, a trav??s de la modificaci??n de un residuo de lisina. Tales modificaciones tambi??n pueden determinar la localizaci??n de la prote??na, por ejemplo, la adici??n de grupos hidr??fobos largos puede causar una prote??na para unirse a una membrana fosfolip??dica.

β-alanina y su is??mero α-alanina

Los ejemplos de amino??cidos no est??ndar que no se encuentran en las prote??nas incluyen lantionina, ??cido 2-aminoisobut??rico, deshidroalanina y el neurotransmisor gamma-aminobut??rico. Amino??cidos no est??ndar a menudo se producen como intermedios en la v??as metab??licas de amino??cidos est??ndar - por ejemplo ornitina y citrulina se producen en el ciclo de la urea, parte de amino??cido catabolismo (ver abajo). Una rara excepci??n a la dominaci??n de los ??cidos α-amino en la biolog??a es el ??cido amino-β beta alanina (??cido 3-aminopropanoico), que se utiliza en plantas y microorganismos en la s??ntesis de ??cido pantot??nico (vitamina B _5), un componente de coenzima A.

En la nutrici??n humana

Cuando tomado en el cuerpo humano de la dieta, los veintid??s amino??cidos est??ndar se utilizan ya sea para sintetizar las prote??nas y otras biomol??culas o oxidados a urea y di??xido de carbono como fuente de energ??a. La v??a de oxidaci??n comienza con la eliminaci??n del grupo amino por una transaminasa, el grupo amino se introduce en el ciclo de la urea. El otro producto de transamidaci??n es una ceto ??cido que entra en el ciclo del ??cido c??trico. Amino??cidos glucog??nicos tambi??n se pueden convertir en glucosa, a trav??s de gluconeog??nesis.

Rasgo Pyrrolysine est?? restringido a varios microbios, y s??lo un organismo tiene tanto Pyl y Sec. De los veintid??s amino??cidos est??ndar, ocho son llamados amino??cidos esenciales porque el cuerpo humano no puede sintetizar a partir de otros compuestos en el nivel necesario para el crecimiento normal, por lo que deben obtenerse de los alimentos. Sin embargo, la situaci??n es bastante complicada ya que ciste??na, taurina, tirosina, histidina y arginina son amino??cidos semiesencial en ni??os, debido a que las v??as metab??licas que sintetizan estos amino??cidos no est??n completamente desarrollados. Las cantidades necesarias tambi??n dependen de la edad y la salud del individuo, por lo que es dif??cil hacer afirmaciones generales sobre el requerimiento diario para algunos amino??cidos.

(*) Esencial s??lo en ciertos casos.

Las funciones no proteicos

En los seres humanos, los amino??cidos no proteicos tambi??n tienen papeles importantes como intermediarios metab??licos, tales como en la bios??ntesis de la neurotransmisor gamma-aminobut??rico. Muchos amino??cidos se utilizan para sintetizar otras mol??culas, por ejemplo:

• El tript??fano es un precursor del neurotransmisor serotonina.
• La tirosina es un precursor de la neurotransmisor dopamina.
• La glicina es un precursor de porfirinas tales como hemo.
• La arginina es un precursor de ??xido n??trico.
• Ornitina y S-adenosilmetionina son precursores de poliaminas.
• Aspartato, glicina y glutamina son precursores de nucle??tidos.
• La fenilalanina es un precursor de diversos fenilpropanoides que son importantes en el metabolismo de la planta.

Sin embargo, no todas las funciones de otros amino??cidos no est??ndar abundantes son conocidos, por ejemplo taurina es un amino??cido importante en los tejidos musculares y cerebrales, pero aunque se han propuesto muchas funciones, su papel exacto en el cuerpo no ha sido determinada.

Algunos amino??cidos no est??ndar se utilizan como defensas contra herb??voros en las plantas. Por ejemplo canavanina es un an??logo de arginina que se encuentra en muchos legumbres, y en particular grandes cantidades en Canavalia gladiata (frijol de espada). Este amino??cido protege las plantas de los depredadores como los insectos y puede causar enfermedades en las personas si algunos tipos de legumbres se consumen sin procesamiento. El amino??cido no proteico mimosina se encuentra en otras especies de leguminosas, en particular Leucaena leucocephala. Este compuesto es un an??logo de tirosina y puede envenenar a los animales que pastan en estas plantas.

Utiliza la tecnolog??a

Los amino??cidos se utilizan para una variedad de aplicaciones en la industria, pero su uso principal es como aditivos para alimentaci??n animal. Esto es necesario ya que muchos de los componentes a granel de estos alimentos, tales como la soja , o bien tienen niveles bajos o carecer de algunas de las amino??cidos esenciales: lisina, metionina, treonina y tript??fano son los m??s importantes en la producci??n de estos alimentos. La industria alimentaria tambi??n es un gran consumidor de amino??cidos, en particular ??cido glut??mico, que se utiliza como una potenciador del sabor, y Aspartame (aspartil-fenilalanina-1-metil ??ster) como una baja en calor??as edulcorante artificial. El resto de la producci??n de amino??cidos se utiliza en la s??ntesis de drogas y cosm??ticos.

C??digo gen??tico Ampliado

Desde 2001, 40 amino??cidos no naturales se han a??adido en la prote??na mediante la creaci??n de un cod??n ??nico (recodificaci??n) y un ARN de transferencia correspondiente: aminoacil - tRNA-sintetasa par para codificar con diversas propiedades fisicoqu??micas y biol??gicas con el fin de ser utilizado como una herramienta para explorar estructura de la prote??na y funci??n, o para crear novela o prote??nas mejoradas.

Bloques de construcci??n qu??micos

Los amino??cidos son importantes ya bajo costo materias primas. Estos compuestos se utilizan en s??ntesis quiral como piscina bloques de construcci??n enantiom??ricamente puros.

Los amino??cidos han sido investigados como precursores catalizadores quirales, por ejemplo para asim??tricas hidrogenaci??n reacciones, aunque no existen aplicaciones comerciales.

Los pl??sticos biodegradables

Los amino??cidos est??n en desarrollo como componentes de una gama de pol??meros biodegradables. Estos materiales tienen aplicaciones como el embalaje ecol??gico y en la medicina en administraci??n de f??rmacos y la construcci??n de implantes prot??sicos. Estos pol??meros incluyen polip??ptidos, poliamidas, poli??steres y poliuretanos, polisulfuros con amino??cidos, ya sea formando parte de sus cadenas principales o como cadenas laterales unidas. Estas modificaciones alteran las propiedades f??sicas y reactividades de los pol??meros. Un ejemplo interesante de tales materiales es poliaspartato, un pol??mero biodegradable soluble en agua que pueden tener aplicaciones en desechable pa??ales y la agricultura. Debido a su solubilidad y capacidad de iones met??licos de quelatos, poliaspartato tambi??n se est?? utilizando como un anti-biodegradable escalamiento agente y un inhibidor corrosivo. Adem??s, el amino??cido arom??tico tirosina se est?? desarrollando como un posible sustituto de t??xicos fenoles como bisfenol A en la fabricaci??n de policarbonatos.

Reacciones

Como amino??cidos tienen tanto una primaria amina primaria de grupo y un carboxilo grupo, estos productos qu??micos pueden sufrir la mayor??a de las reacciones asociadas con estos grupos funcionales. ??stos incluyen adici??n nucleof??lica, formaci??n de enlace amida y formaci??n de imina para el grupo amina y esterificaci??n, formaci??n de enlace amida y descarboxilaci??n para el grupo de ??cido carbox??lico. Las m??ltiples cadenas laterales de amino??cidos tambi??n pueden someterse a reacciones qu??micas. Los tipos de estas reacciones est??n determinadas por los grupos en estas cadenas laterales y por lo tanto son diferentes entre los diversos tipos de amino??cidos.

La s??ntesis de amino??cidos de Strecker

La s??ntesis qu??mica

Existen varios m??todos para sintetizar amino??cidos. Uno de los m??todos m??s antiguos, comienza con la bromaci??n en la α-carbono de un ??cido carboxyic. Sustituci??n nucle??fila con amoniaco convierte entonces la bromuro de alquilo para dar el ??cido amino. Alternativamente, el La s??ntesis de amino??cidos de Strecker implica el tratamiento de un aldeh??do con cianuro de potasio y amon??aco, esto produce un nitrilo α-amino como un intermedio. La hidr??lisis del nitrilo en ??cido produce entonces un ??cido α-amino. El uso de sales de amonio o de amonio en esta reacci??n da amino??cidos no sustituidos, mientras que la sustituci??n de aminas primarias y secundarias producir?? amino??cidos sustituidos. Del mismo modo, el uso de cetonas , en lugar de los aldeh??dos, α, da amino??cidos α-disustituido. La s??ntesis cl??sica da mezclas rac??micas de ??cidos α-amino como productos, sino varios procedimientos alternativos utilizando auxiliares asim??tricos o catalizadores asim??tricos se han desarrollado.

Actualmente el m??todo m??s adoptada es una s??ntesis automatizada en un soporte s??lido (por ejemplo, poliestireno perlas), usando grupos protectores (por ejemplo, Fmoc y t-Boc) y grupos de activaci??n (por ejemplo, DCC y DIC).

Formaci??n del enlace pept??dico

La condensaci??n de dos amino??cidos para formar una enlace pept??dico

Dado que tanto la amina y los grupos de ??cido carbox??lico de los amino??cidos pueden reaccionar para formar enlaces amida, una mol??cula de ??cido amino puede reaccionar con otro y se vuelven unido a trav??s de un enlace amida. Este polimerizaci??n de amino??cidos es lo que crea prote??nas. Este reacci??n de condensaci??n produce el reci??n formado enlace pept??dico y una mol??cula de agua. En las c??lulas, esta reacci??n no se produce directamente; En cambio, el amino??cido se activa por primera vez por la uni??n a una transferir mol??cula de ARN a trav??s de una enlace ??ster. Este aminoacil-ARNt se produce en un ATP reacci??n dependiente a cargo de un aminoacil tRNA sintetasa. Este aminoacil-tRNA es entonces un sustrato para la ribosoma, que cataliza el ataque del grupo amino de la cadena de prote??na de alargamiento sobre el enlace ??ster. Como resultado de este mecanismo, todas las prote??nas producidas por los ribosomas se sintetizan a partir de su extremo N-terminal y avanzar hacia su C-terminal.

Sin embargo, no todos los enlaces pept??dicos se forman de esta manera. En unos pocos casos, los p??ptidos se sintetizan por enzimas espec??ficas. Por ejemplo, el trip??ptido el glutati??n es una parte esencial de las defensas de las c??lulas contra el estr??s oxidativo. Este p??ptido se sintetiza en dos pasos de amino??cidos libres. En el primer paso condensa gamma-glutamylcysteine sintetasa ciste??na y ??cido glut??mico a trav??s de un enlace pept??dico formado entre el carboxilo de la cadena lateral del glutamato (el carbono gamma de esta cadena lateral) y el grupo amino de la ciste??na. Este dip??ptido se condensa luego con glicina por glutati??n sintetasa para formar glutati??n.

En qu??mica, los p??ptidos son sintetizados por una variedad de reacciones. Uno de los m??s utilizados en la s??ntesis de p??ptidos en fase s??lida, que utiliza los derivados de oxima arom??ticos de amino??cidos como unidades activadas. Estos se a??aden en secuencia en la cadena pept??dica en crecimiento, que est?? unido a un soporte de resina s??lida. La capacidad de sintetizar f??cilmente un gran n??mero de diferentes p??ptidos mediante la variaci??n de los tipos y orden de los amino??cidos (usando qu??mica combinatoria) ha realizado la s??ntesis de p??ptidos particularmente importante en la creaci??n de bibliotecas de p??ptidos para su uso en el descubrimiento de f??rmacos a trav??s de cribado de alto rendimiento.

Bios??ntesis y catabolismo

En las plantas, el nitr??geno se asimila primero en compuestos org??nicos en forma de glutamato, formados a partir de alfa-cetoglutarato y amon??aco en la mitocondria. Con el fin de formar otros amino??cidos, utiliza la planta transaminasas para mover el grupo amino de otro ??cido carbox??lico alfa-ceto. Por ejemplo, la aspartato aminotransferasa convierte el glutamato y oxaloacetato a la alfa-cetoglutarato y aspartato. Otros organismos utilizan las transaminasas para la s??ntesis de amino??cidos tambi??n. Las transaminasas tambi??n est??n involucrados en la descomposici??n de los amino??cidos. La degradaci??n de un amino??cido a menudo implica mover su grupo amino al alfa-cetoglutarato, formando glutamato. En muchos vertebrados, el grupo amino se retira a continuaci??n a trav??s de la ciclo de la urea y se excreta en forma de urea . Sin embargo, la degradaci??n de amino??cidos puede producir ??cido ??rico o amon??aco en su lugar. Por ejemplo, serina deshidratasa convierte serina en piruvato y amoniaco.

Amino??cidos no est??ndar se forman generalmente a trav??s de modificaciones de amino??cidos est??ndar. Por ejemplo, homociste??na se forma a trav??s de la v??a de transulfuraci??n o por la desmetilaci??n de la metionina a trav??s del metabolito intermedio S-adenosil metionina, mientras hidroxiprolina es hecho por un modificaci??n postraduccional de prolina.

Microorganismos y plantas pueden sintetizar muchos amino??cidos poco comunes. Por ejemplo, algunos microbios hacen ??cido 2-aminoisobut??rico y lantionina, que es un derivado de sulfuro-puente de alanina. Ambos de estos amino??cidos se encuentran en pept??dico lantibi??ticos como alameticina. Mientras que en las plantas, ??cido 1-aminociclopropano-1-carbox??lico es un peque??o amino??cido c??clico disustituido que es un intermedio clave en la producci??n de la hormona de la planta de etileno .

Propiedades fisicoqu??micas de los amino??cidos

Los 20 amino??cidos codificados directamente por el c??digo gen??tico se pueden dividir en varios grupos basados en sus propiedades. Los factores importantes son la carga, hidrofilicidad o hidrofobicidad, tama??o y grupos funcionales. Estas propiedades son importantes para estructura de la prote??na y interacciones prote??na-prote??na. Las prote??nas solubles en agua tienden a tener sus residuos hidr??fobos (Leu, Ile, Val, Phe y Trp) enterrados en el centro de la prote??na, mientras que las cadenas laterales hidrof??licas est??n expuestos al disolvente acuoso. La prote??nas integrales de membrana tienden a tener anillos exteriores de expuestos amino??cidos hidr??fobos que las anclan en el bicapa lip??dica. En el caso parte de camino entre estos dos extremos, algunos prote??nas de membrana perif??ricas tienen un parche de amino??cidos hidr??fobos en su superficie que bloquea sobre la membrana. Del mismo modo, las prote??nas que tienen que unen a cargada positivamente mol??culas tienen superficies rica en amino??cidos cargados negativamente como glutamato y aspartato, mientras que las prote??nas de uni??n a mol??culas de carga negativa, tienen superficies rico con cadenas de carga positiva como lisina y arginina. Hay diferentes escalas de hidrofobicidad de los residuos de amino??cidos.

Algunos amino??cidos tienen propiedades especiales tales como ciste??na, que puede formar covalente enlaces disulfuro a otros residuos de ciste??na, prolina que las formas un ciclo a la cadena principal del polip??ptido, y glicina que es m??s flexible que otros amino??cidos.

Muchas prote??nas se someten a una serie de modificaciones postraduccionales, cuando los grupos qu??micos adicionales est??n unidos a los amino??cidos en las prote??nas. Algunas modificaciones pueden producir hidr??fobo lipoprote??nas, o hidr??filo glicoprote??nas. Este tipo de modificaci??n permite la orientaci??n reversible de una prote??na a una membrana. Por ejemplo, la adici??n y la eliminaci??n del ??cido graso ??cido palm??tico a los residuos de ciste??na en algunas prote??nas de se??alizaci??n hace que las prote??nas que se unen y luego se separan de las membranas celulares.

Tabla de abreviaturas y propiedades de amino??cidos est??ndar

Adem??s, hay dos amino??cidos adicionales que se incorporan reemplazando los codones de parada:

Adem??s de los c??digos de amino??cidos espec??ficos, se utilizan marcadores de posici??n en los casos en qu??mico o an??lisis cristalogr??fico de un p??ptido o prote??na no puede determinar de manera concluyente la identidad de un residuo.

Unk se utiliza a veces en lugar de Xaa, pero es menos est??ndar.

Adem??s, muchos amino??cidos no est??ndar tienen un c??digo espec??fico. Por ejemplo, varios f??rmacos pept??dicos, tales como Bortezomib o MG132 son sintetizado artificialmente y conservar su grupos protectores, que tienen c??digos espec??ficos. Bortezomib es Pyz-Phe-boroLeu y MG132 es Z-Leu-Leu-Leu-al. Adem??s, para ayudar en el an??lisis de la estructura de la prote??na, fotorreticulaci??n an??logos de amino??cidos est??n disponibles. Estos incluyen photoleucine (pleu del S??hel) y photomethionine (PMET).