Proline
 |
Cet article est une ébauche concernant un composé chimique. Vous pouvez partager vos connaissances en l’améliorant (comment ?) selon les recommandations des projets correspondants.
Consultez la liste des tâches à accomplir en page de discussion. |
| Proline | |
|---|---|
  L ou S(–)-proline et D ou R(+)-proline | |
| Identification | |
| Nom UICPA | acide pyrrolidine-2-carboxylique |
| Synonymes | P, Pro |
| No CAS | (racémique) (L) ou S(–) (D) ou R(+) |
| No EINECS | (L) |
| FEMA | |
| SMILES | |
| InChI | |
| Propriétés chimiques | |
| Formule brute | C5H9NO2 [Isomères] |
| Masse molaire[1] | 115,1305 ± 0,0054 g/mol C 52,16 %, H 7,88 %, N 12,17 %, O 27,79 %, |
| pKa | 6,30 |
| Propriétés biochimiques | |
| Codons | CCA, CCU, CCG, CCC |
| pH isoélectrique | 6,30[2] |
| Acide aminé essentiel | non |
| Occurrence chez les vertébrés | 5,0 %[3] |
| Précautions | |
Produit non contrôlé | |
La proline (abréviations IUPAC-IUBMB : Pro et P) est un acide α-aminé dont l'énantiomère L est l'un des 22 acides aminés protéinogènes, encodé sur les ARN messagers par les codons CCU, CCC, CCA et CCG. C'est le seul acide aminé protéinogène ayant une amine secondaire et non primaire, ce qui lui confère une géométrie particulière tendant à interrompre les structures secondaires des protéines telles que les hélices α et les feuillets β. La proline forme des résidus apolaires.
La présence de nombreux résidus de proline peut être à l'origine d'une hélice à proline ; c'est notamment le cas du collagène. Le cycle de la proline est presque plan. Cela peut être montré en considérant les angles de liaison dans ce cycle[5].
La proline intervient notamment dans la synthèse du collagène, qui possède la séquence (Gly–Pro–Hyp)n et la cicatrisation.
Données
- Force de van der Waals : 90
- pK1 (α-COOH) : 1,95
- pK2 (αN-H) : 10,64
La proline contient dans sa molécule une fonction amine secondaire cyclique.
Un autre acide aminé l'hydroxyproline dérive de la proline par hydroxylation en 4.
Notes et références
- ↑ Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.
- ↑ (en) Francis A. Carey, « Table of pKa and pI values », sur Département de chimie de l'université de Calgary, (consulté le 26 juillet 2015)
- ↑ (en) M. Beals, L. Gross, S. Harrell, « Amino Acid Frequency », sur The Institute for Environmental Modeling (TIEM) à l'université du Tennessee (consulté le 26 juillet 2015)
- ↑ « Proline (l-) » dans la base de données de produits chimiques Reptox de la CSST (organisme québécois responsable de la sécurité et de la santé au travail), consulté le 25 avril 2009
- ↑ J. Behre, R. Voigt, I. Althöfer, S. Schuster: On the evolutionary significance of the size and planarity of the proline ring. Naturwissenschaften 99 (2012) 789-799.
Liens externes
- http://www.chups.jussieu.fr/polys/biochimie/STbioch/POLY.Chp.11.15.html
- (en) http://www.chemie.fu-berlin.de/chemistry/bio/aminoacid/prolin_en.html
- Portail de la chimie
Portail de la biochimie