Histidine
| Histidine | |
|---|---|
 L ou S(–)-histidine  D ou R(+)-histidine | |
| Identification | |
| Nom UICPA | acide 2-amino-3-(1H-imidazol-4-yl)propanoïque |
| Synonymes | H, His |
| No CAS | (racémique) (L) ou S(–) (D) ou R(+) |
| No EINECS | (D) |
| FEMA | |
| SMILES | |
| InChI | |
| Propriétés chimiques | |
| Formule brute | C6H9N3O2 [Isomères] |
| Masse molaire[1] | 155,1546 ± 0,0066 g/mol C 46,45 %, H 5,85 %, N 27,08 %, O 20,62 %, |
| pKa | 1,70 6,04 9,09 |
| Propriétés physiques | |
| T° fusion | 287 °C |
| Propriétés biochimiques | |
| Codons | CAU, CAC |
| pH isoélectrique | 7,59[2] |
| Acide aminé essentiel | oui |
| Occurrence chez les vertébrés | 2,9 %[3] |
| Précautions | |
Produit non contrôlé | |
L'histidine (abréviations IUPAC-IUBMB : His et H), du grec ancien ἱστός, ἱστίον (« mât de navire », « métier à tisser », « voile de navire »[5])[6], est un acide α-aminé dont l'énantiomère L est l'un des 22 acides aminés protéinogènes, et l'un des 8 acides aminés essentiels pour l'homme. Elle est encodée sur les ARN messagers par les codons CAU et CAC. Elle est caractérisée par la présence d'un cycle imidazole qui confère une nature basique aux résidus d'histidine dans les protéines. Son rayon de van der Waals est égal à 118 Å.
Fonction dans les protéines
L'histidine est un acide aminé qui remplit des fonctions importantes dans la structure et la fonction des protéines. Le noyau imidazole de l'histidine dispose d'un atome d'azote pouvant capter un proton, avec un pKa proche de la neutralité (pKa~6.8) et donc des conditions physiologiques. Cette propriété est cruciale pour la fonction de certaines protéines :
- Elle permet à certains résidus d'histidine présents dans les sites actifs d'enzymes d'intervenir dans des réactions de transfert de proton, dans les conditions physiologiques du cytoplasme (pH~7).
- Dans l'hémoglobine, les histidines présentes dans la protéine participent au maintien du pH sanguin, en agissant comme molécule tampon.
L'azote du cycle imidazole des histidines peut également former des liaisons de coordination avec des ions métalliques comme Zn2+, Co2+, Fe2+ ou Ni2+. Ces liaisons sont importantes pour la fixation de ces ions dans des métalloprotéines, où la complexation du métal est requise pour l'activité de la protéine. On trouve par exemple une histidine comme ligand axial du fer dans la myoglobine et l'hémoglobine et deux histidines dans la complexation du Zinc présent dans la collagénase, une protéase qui dégrade le collagène.
Autres rôles
Purification par chromatographie d'affinité métallique
La propriété de fixation des ions métalliques par l'histidine est à la base d'une technologie de purification des protéines recombinantes appelée chromatographie d'affinité pour ions métalliques immobilisés ((en) IMAC, pour immobilized metal affinity chromatography).
Le principe de cette méthode est le suivant : par génie génétique, on ajoute à la protéine une séquence contenant au moins six histidines consécutives (étiquette poly-histidine). Cette étiquette est capable d'interagir fortement avec des ions métalliques. On utilise cette propriété pour fixer la protéine ainsi étiquetée sur une résine chromatographique sur laquelle est chélatée un ion métallique. Après lavage des protéines non retenues, la protéine est ensuite éluée par une solution d'imidazole qui déplace la protéine de l'ion métallique par compétition.
Dérivés de l'histidine
Par méthylation de l'histidine en 1, ou en 3, on obtient des acides aminés méthylés présents dans l'urine de l'homme. Cet acide aminé également est un précurseur de la biosynthèse de l'histamine (vasodilatateur) et de la carnosine.
Notes et références
- ↑ Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.
- ↑ (en) Francis A. Carey, « Table of pKa and pI values », sur Département de chimie de l'université de Calgary, (consulté le 26 juillet 2015)
- ↑ (en) M. Beals, L. Gross, S. Harrell, « Amino Acid Frequency », sur The Institute for Environmental Modeling (TIEM) à l'université du Tennessee (consulté le 26 juillet 2015)
- ↑ « Histidine (l-) » dans la base de données de produits chimiques Reptox de la CSST (organisme québécois responsable de la sécurité et de la santé au travail), consulté le 25 avril 2009
- ↑ Abrégé du dictionnaire grec-français A. Bailly, p. 441.
- ↑ Terminologie médicale, par Georges Dolisi
Liens externes
- (en) Histidine biosynthesis (early stages)
- (en) Histidine biosynthesis (later stages)
- (en) Histidine catabolism
- (en) Computational Chemistry Wiki
- (en) http://www.chemie.fu-berlin.de/chemistry/bio/aminoacid/histidin_en.html
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