Myosine
La myosine est une protéine qui joue un rôle fondamental dans les mécanismes de la contraction musculaire. Cette protéine intracytoplasmique se rencontre donc dans les cellules à activité contractile des vertébrés, telles que les cellules musculaires.
Constitution
Elle est composée de deux chaînes lourdes (dimère) de 2 000 acides aminés dont les extrémités C-terminales en hélice α sont surenroulées, ce qui confère à la myosine la forme rigide d'un bâtonnet de 180 nm, et dont les têtes N-terminales de 190 acides aminés constituent les domaines moteurs. Sont associées à ces deux chaînes lourdes deux paires de chaînes légères : une paire de chaînes légères dites essentielles (ELC), et une paire de chaînes légères dites régulatrices (RLC) qui stabilisent la longue hélice près du domaine N-terminal (tête), dans la région du cou qui forme le ‘bras de levier’.
Les chaînes lourdes de myosine peuvent être coupées par la trypsine en deux parties, la queue appelée aussi méromyosine légère (LMM) et la tête, constituée en partie de la portion globulaire de la molécule. Cette dernière est appelée méromyosine lourde (HMM). La méromyosine lourde peut, à son tour être subdivisée en deux parties, le subfragment 1 (S1) et le subfragment 2 (S2). S1 est une association de trois sous unités de 25, 50 et 20 kDa formant la partie globulaire de la molécule. Elle contient les domaines moteurs qui sont des sous unités de 50 et 20 kDa. Ces domaines moteurs possèdent l’activité ATPase et le site de fixation avec l’actine. La sous unité de 20kDa fixe les chaînes légères.
Formes
Il existe différentes isoformes de chaînes lourdes dans le muscle strié squelettique, certaines associées à une vitesse de contraction rapide (MHC-2a, MHC-2d/2x, MHC-2b), d’autres à une vitesse de contraction lente (MHC-1, nommé aussi MHC-1β). Cependant il existe d’autres isoformes de myosine spécifiques de certains muscles (MHC extra-oculaire, MHC mandibulaire) mais aussi une isoforme spécifique du cœur (MHC Iα). Pendant le développement, deux autres isoformes sont aussi exprimées (MHC embryonnaire et MHC néonatal)
L’expression de ces isoformes de chaîne lourde de myosine, dépend du type de fibre (rapide, lente) mais aussi de l’espèce. Ainsi chez l’homme l’isoforme la plus rapide, hormis dans le muscle extra-oculaire (où l’isoforme MHC extra-oculaire est exprimée), est l’isoforme MHC 2x alors que chez les rongeurs, c’est l’isoforme MHC-2b. Il existe aussi différentes isoformes de chaînes légères de myosine. En ce qui concerne les chaînes légères essentielles, 5 isoformes majeures ont été identifiées chez les mammifères. MLC 1 rapide (MLC – 1 f) et MLC – 3 rapide (MLC – 3 f) sont exprimées dans les muscles rapides. MLC – 1 lente α (MLC – 1 S α) et MLC 1 lente β (MLC – 1 S β) aussi appelée MLC 1 lente ventriculaire (MLC-1 S/V) sont exprimées dans les muscles lents mais aussi respectivement dans les muscles lisses et les ventricules du muscle strié cardiaque. MLC – 1 S α est l’isoforme majoritaire dans les muscles striés squelettiques humains et de lapin, faiblement exprimée chez le rat et est inexistante chez la souris adulte. Au cours du développement, une autre isoforme est exprimée la MLC embryonnaire (MLC 1 emb). Cette isoforme est aussi exprimée dans l’oreillette du muscle strié cardiaque.(?, Le muscle strié cardiaque de l'oreillette, sans doute)
Mode d'action
Lorsque la caldesmone est phosphorylée par la PKC, la myosine s'associe à une autre protéine, l'actine, au niveau des têtes de chaînes légères. La contraction des fibres musculaires résulte du glissement des myofilaments d'actine sur les myofilaments de myosine. L'énergie étant fournie par l'hydrolyse de l'ATP sous l'action enzymatique de la myosine elle-même.
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Attaché
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Relaché (par fixation d'ATP)
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Armé
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Génération de force
Il existe plusieurs types de myosine, qui diffèrent par le nombre de "tête" (une ou deux), par la longueur des différentes parties. La myosine de type II est celle qui constitue l'appareil contractile du muscle strié squelettique.
Le modèle actuellement admis pour le fonctionnement des myosines est celui avancé par le Pr Toshio Yanagida d'un modèle de mouvement brownien biaisé. La myosine est au repos liée à de l'ADP et au phosphate inorganique. L'ATP, en se fixant sur la myosine, provoque un changement conformationnel qui détache en partie la myosine du filament. La myosine pourrait alors glisser en suivant la chaîne des monomères d'actine, dans un sens comme dans l'autre, avec un déplacement global orienté (le filament d'actine est polarisé). Le moteur essentiel du déplacement est donc l'agitation thermique.
Voir aussi
Articles connexes
- Actine
- Protéine motrice
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